Resumo de Enzimas da disciplina Bioquímica, com o que mais cai na prova, questões comentadas e flashcards.
O que mais cai na prova
Enzimas são catalisadores biológicos que diminuem a energia de ativação sem serem consumidas na reação.
A especificidade enzimática é explicada pelos modelos chave-fechadura e encaixe induzido.
Cofatores (íons) e coenzimas (derivadas de vitaminas) são essenciais para a atividade de muitas enzimas.
Temperatura e pH extremos podem desnaturar enzimas e reduzir ou anular sua atividade.
Inibidores competitivos disputam o sítio ativo com o substrato; não competitivos atuam em outro local da enzima.
Resumo
O que são enzimas
Enzimas são proteínas (em sua maioria) que atuam como catalisadores biológicos, ou seja, aceleram reações químicas do metabolismo sem serem consumidas no processo e sem alterar o equilíbrio da reação, apenas diminuindo a energia de ativação necessária para que ela ocorra.
Especificidade e sítio ativo
Cada enzima possui um sítio ativo, região tridimensional onde o substrato se liga. Essa interação explica a especificidade enzimática: uma enzima geralmente atua sobre um substrato específico ou um grupo restrito de substratos semelhantes. Dois modelos explicam essa interação:
Chave-fechadura: encaixe rígido e exato entre enzima e substrato.
Encaixe induzido: o sítio ativo se molda ao substrato no momento da ligação, sendo o modelo mais aceito atualmente.
Cofatores e coenzimas
Muitas enzimas precisam de componentes auxiliares não proteicos para funcionar:
Cofatores: geralmente íons metálicos (ex.: Zn²⁺, Mg²⁺, Fe²⁺).
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Questões comentadas
Questão 1
As enzimas atuam nas reações bioquímicas principalmente por meio de qual mecanismo?
A) Aumentando a temperatura do meio reacional
B) Reduzindo a energia de ativação necessária para a reação ocorrer
C) Fornecendo energia extra para a reação
D) Alterando o equilíbrio final da reação
E) Consumindo-se a cada ciclo catalítico
Ver resposta e explicação
Resposta: B) Reduzindo a energia de ativação necessária para a reação ocorrer
Enzimas diminuem a energia de ativação, acelerando a reação sem alterar o equilíbrio nem serem consumidas; as demais alternativas descrevem mecanismos incorretos.
Questão 2
Um paciente apresenta exames com inibidor enzimático que, ao se ligar a um sítio diferente do sítio ativo, altera a conformação da enzima e reduz sua atividade, mesmo com excesso de substrato. Esse tipo de inibição é chamada de:
A) Inibição não competitiva
B) Inibição competitiva
C) Inibição por retroalimentação positiva
D) Inibição irreversível por desnaturação
E) Inibição por saturação de substrato
Ver resposta e explicação
Resposta: A) Inibição não competitiva
A inibição não competitiva ocorre quando o inibidor se liga a um sítio diferente do ativo (sítio alostérico), não sendo revertida pelo aumento do substrato.
Flashcards para revisar
O que é uma enzima?
É um catalisador biológico, geralmente proteico, que acelera reações químicas sem ser consumido no processo.
O que é energia de ativação?
É a energia mínima necessária para que uma reação química ocorra; as enzimas atuam reduzindo essa energia.
Qual a diferença entre apoenzima e holoenzima?
Apoenzima é a enzima inativa, sem o cofator; holoenzima é o complexo ativo, enzima + cofator.
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